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Die Eigenschaften von Spinnenseide sind beeindruckend. An das Original kommt bisher keine künstliche Nachbildung heran.

Foto: Imago

Darstellung eines Spidroins, bestehend aus einer verknüpften C-terminalen Domäne (cyan), der entfalteten mittleren Domäne (weiße Linie) und den N-terminalen Domänen (grün).

Illustration: Hannes Neuweiler

Forscher beschäftigen sich schon lange mit dem "Wunderbaustoff" Spinnenseide. Die Eigenschaften dieses Materials sind mehr als verblüffend: Spinnenseide ist leicht, beinahe unsichtbar, hitzestabil, extrem dehnbar und reißfest und biologisch abbaubar. Bezogen auf ihr geringes Gewicht übertrifft sie sogar Hightech-Fasern wie Kevlar oder Carbon, mitunter ist sie außerdem auch noch antibakteriell. An Ideen für die Anwendung mangelt es nicht – ob im Flugzeugbau, in der Textilindustrie oder in der Medizin.

Materialforscher versuchen deshalb, die Superfaser im Labor zu reproduzieren, bisher allerdings mit mäßigem Erfolg. Zwar ist es mittlerweile möglich, künstliche Spinnenseide zu produzieren, die dem natürlichen Vorbild nahe kommt. Doch es ist noch immer nicht genau geklärt, welche molekularen Strukturen für diese einzigartige Kombination von Eigenschaften verantwortlich ist. Forscher der Universität Würzburg haben jetzt neue Einblicke in den Aufbau der Spinennseide gewonnen, wie ein Team um Hannes Neuweiler im Fachblatt "Nature Communications" berichtet.

"Spinnenfaser besteht aus Proteinbausteinen, sogenannten Spidroinen, die die Spinne in ihrer Spinndrüse zu einem Seidenfaden zusammensetzt", beschreibt Neuweiler den Aufbau der Fäden. Besondere Aufgaben kommen in diesem Prozess den jeweiligen Enden der einzelnen Bausteine zu – den sogenannten terminalen Domänen. Bei den Enden unterscheidet man die N- und C-terminale Domäne. Beide erfüllen besondere Funktionen beim Zusammenfügen der Proteinbausteine.

Molekulare Klammer

Für die jetzt veröffentlichte Arbeit haben Neuweiler und Kollegen die C-terminale Domäne genauer unter die Lupe genommen. Sie verknüpft zwei Spidroine mithilfe einer verschlungenen Struktur, die einer molekularen Klammer ähnelt. "Wir konnten beobachten, dass die Domäne sich in zwei getrennten Schritten aufbaut. Während der erste Schritt die Zusammenlagerung beinhaltet, stellt der zweite die Faltung einer äußeren, labilen Helix-Struktur der Domäne dar", sagt Neuweiler. Dieser getrennte Faltungsschritt war bisher unbekannt und könnte zur Dehnbarkeit von Spinnenseide beitragen.

Klar war bereits, dass sich bei einer Dehnung der Faser Helix-Strukturen entfalten. Allerdings hatten vorherige Arbeiten gezeigt, dass die Dehnbarkeit der Faser auf die Entfaltung helikaler Strukturen im zentralen Bereich eines Spidroins zurückzuführen ist. "Unsere Ergebnisse zeigen, dass auch die C-terminale Domäne als Modul fungieren kann, das zur Dehnbarkeit der Faser beiträgt", so Neuweiler.

Konkret wurden in der Studien die Proteinbausteine der Raubspinne Euprosthenops australis untersucht. Mit gentechnischen Methoden konnte Neuweiler einzelne Bestandteile dieser Bausteine austauschen und das Protein mit Fluoreszenzfarbstoffen modifizieren. Durch Wechselwirkung des löslichen Proteins mit Licht konnte er anschließend zeigen, dass die Domäne sich in zwei getrennten Schritten aufbaut. Das Resultat könne Materialforscher dabei unterstützen, möglichst naturgetreue Spinnenseide im Labor nachzubauen. (red, 7.12.2018)