Spinnenseide gilt als eine der belastbarsten Fasern der Natur. Im Verhältnis zu ihrem geringen Gewicht übertrifft sie sogar Hightechmaterialien wie Kevlar oder Carbon. Was den Spinnenfäden ihre extremen Eigenschaften verleiht, ist nach wie vor nicht völlig geklärt. Einen wichtigen Aspekt haben nun aber deutsche Wissenschafter entschlüsselt: Offenbar verleiht die Aminosäure Methionin einem Proteinbaustein der Spinnenseide ihre hohe Flexibilität und Bindungsstärke.

Zwar wird Spinnenseide heute bereits industriell produziert und in diversen Produkten eingesetzt. Die herausragenden mechanischen Eigenschaften des natürlichen Vorbilds werden damit allerdings noch nicht erreicht. Vielleicht können die neuen Erkenntnisse des Teams um Hannes Neuweiler von der Julius-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) dazu beitragen, dieses Defizit zu beheben.

"Wir haben entdeckt, dass Webspinnen eine bestimmte Aminosäure, das sogenannte Methionin, in einer bisher unbekannten Art und Weise einsetzen, um Seidenproteine fest miteinander zu verknüpfen", beschreibt Neuweiler das zentrale Resultat der im Fachjournal "Nature Communications" veröffentlichten Studie. Zum Hintergrund: Alles Leben basiert auf Proteinen. Aus einem limitierten Pool von 20 verschiedenen Aminosäuren baut die Natur sämtliche Proteine auf – die wichtigsten molekularen Funktionsträger des Lebens. Nach ihrer Biosynthese als geradlinige Ketten von Aminosäuren falten sich die meisten Proteine in hoch-geordnete dreidimensionale Strukturen.

Unterschätztes Methionin

Im Groben werden Aminosäuren nach der Art ihrer Seitenketten in zwei Gruppen unterteilt. Schlecht wasserlösliche – sogenannte hydrophobe – Seitenketten liegen häufig im Kern des Proteins und verleihen ihm Struktur und Stabilität. Gut wasserlösliche Seitenketten befinden sich auf der Oberfläche des Proteins und sind dort für dessen schier unerschöpfliche Funktionsvielfalt mit verantwortlich. Methionin zählt zu den hydrophoben, natürlich vorkommenden Aminosäuren. Sie ist in den meisten Proteinen jedoch eher selten zu finden. "Molekularbiologen und Proteinwissenschafter haben ihr bislang wenig Aufmerksamkeit geschenkt. Der Seitenkette von Methionin wird bis zum heutigen Tage nur ein geringes Funktionspotential in Proteinen zugeordnet", sagt Neuweiler.

Diese Einschätzung könnte sich jetzt ändern. Bekannt ist, dass die Seitenkette von Methionin im Vergleich zu allen anderen 19 natürlich vorkommenden Proteinbausteinen außergewöhnlich flexibel ist. Wie Neuweiler und sein Team nun zeigen konnten, nutzen Spinnen diese Eigenschaft, indem sie Methionin in großer Zahl im Kern der endständigen Bereiche, den sogenannten N-terminalen Domänen, ihrer Seidenproteine einlagern. Dort überträgt die Aminosäure ihre Flexibilität auf die Gesamtstruktur der Domäne, die somit verformbar wird.

"Wie ein Schlüssel, der seine Form geschmeidig seinem Schloss anpasst, formen sich die Domänen der Seidenproteine um und verknüpfen sich passgenau und fest miteinander", beschreibt Neuweiler diesen Vorgang. Durch diesen Effekt verstärkt sich die Bindung zwischen den endständigen Bereichen um ein Vielfaches. Methionin im hydrophoben Kern von Proteinen wirkt somit wie ein "Weichmacher" der Struktur und kann die Funktion des Proteins drastisch verbessern.

Grundlagenforschung mit Potenzial

Obwohl es sich hier um Grundlagenforschung handelt, könnten die aktuellen Ergebnisse auf Anwendungen im Bereich des Designs und der Entwicklung neuer Proteine Einfluss nehmen. Denkbar sei es etwa, Methionin künstlich in den Kern von Proteinen einzubauen und auf diese Weise – wie im Fall der Webspinnen – Proteinfunktionen zu verbessern und eventuell sogar neue Proteinfunktion zu erzeugen. Und auch die Materialforschung könnte profitieren. Durch die künstliche Veränderung des Methioningehalts der Seidenproteine lassen sich eventuell die mechanischen Eigenschaften des synthetischen Materials steuern. (red, 27.9.2019)